Obiettivo di apprendimento
- Listare i cinque meccanismi tipici usati dagli enzimi per catalizzare le reazioni biologiche
Punti chiave
- Gli enzimi sono una classe speciale di catalizzatori che possono accelerare le reazioni biochimiche.
- Gli enzimi sono proteine che legano reagenti, o substrati, in regioni chiamate siti attivi.
- In seguito al legame, i cambiamenti conformazionali negli enzimi portano alla stabilizzazione del complesso dello stato di transizione, abbassando l’energia di attivazione di una reazione.
Termini
- sito attivoL’area di un enzima dove si lega il substrato.
- substratoI reagenti coinvolti in una reazione biochimica catalizzata da un enzima.
- enzimaUna proteina globulare che catalizza una reazione chimica biologica.
I catalizzatori sintetici sono usati per accelerare una varietà di processi industriali e sono cruciali per l’industria chimica. Tuttavia, i catalizzatori si trovano anche in natura sotto forma di enzimi. Gli enzimi sono proteine che sono in grado di abbassare l’energia di attivazione per varie reazioni biochimiche. Lo fanno legando il/i reagente/i, conosciuto/i come substrato/i, a un sito attivo all’interno dell’enzima. Nel sito attivo, il substrato (o i substrati) possono formare un complesso attivato ad energia inferiore. Una volta completata la reazione, il prodotto (o i prodotti) lascia il sito attivo, così l’enzima è libero di catalizzare altre reazioni.
Il modello di adattamento indotto
Un modello di meccanismo enzimatico è chiamato modello di adattamento indotto. Questo modello propone che il legame del reagente, o substrato, al sito attivo dell’enzima provoca un cambiamento conformazionale dell’enzima. Questo cambiamento stabilizza il complesso dello stato di transizione, e quindi abbassa l’energia di attivazione.
Come gli enzimi catalizzano le reazioni
Gli enzimi possono catalizzare le reazioni attraverso una varietà di meccanismi. Alcuni di questi includono:
- Tensione dei legami: gli enzimi possono destabilizzare i legami all’interno del substrato.
- Prossimità e orientamento: i cambiamenti conformazionali dell’enzima al momento del legame del substrato possono avvicinare i gruppi reattivi o orientarli in modo che possano reagire.
- Donatori e accettatori di protoni: la presenza di gruppi acidi o basici può influenzare la polarizzazione del legame e la velocità della reazione.
- Catalisi elettrostatica: le attrazioni elettrostatiche tra l’enzima e il substrato possono stabilizzare il complesso attivato.
- Catalisi covalente: il legame covalente a catene laterali o cofattori può abbassare l’energia dello stato di transizione.
Come tali, gli enzimi mostrano che la biologia evolutiva ha prodotto catalizzatori altamente efficaci.