Opis

Chymotrypsyna jest enzymem trawiennym, który rozkłada białka (tj. jest enzymem proteolitycznym; może być również określana jako proteaza). Jest ona naturalnie wytwarzana przez trzustkę w organizmie człowieka. Jednak może być również przyjmowana jako suplement enzymatyczny w celu poprawy zdrowia i trawienia oraz wspomagania leczenia różnych chorób.

Trzustka, która produkuje chymotrypsynę i inne enzymy trawienne, jest organem trawiennym w jamie brzusznej, który znajduje się tuż pod żołądkiem. Jej podstawowym zadaniem jest produkcja enzymów niezbędnych do trawienia i wchłaniania pokarmu. Każdego dnia trzustka wydziela około 1,5 qt (1,4 L) soku trzustkowego, składającego się z enzymów, wody i elektrolitów (głównie wodorowęglanów) do jelita cienkiego. Enzymy są wydzielane w formie nieaktywnej (jako proenzymy), aby nie trawiły trzustki. Trzustka wydziela inhibitor, aby zapewnić, że enzymy nie zostaną aktywowane zbyt wcześnie. Kiedy sok trzustkowy dociera do jelita cienkiego, enzymy zostają aktywowane. Jelito cienkie nie jest trawione, ponieważ zawiera ochronną wyściółkę śluzową. Do samostrawiania może jednak dojść, jeśli przewód trzustkowy zostanie zablokowany lub jeśli trzustka zostanie uszkodzona. Proenzymy mogą przeważać nad inhibitorem, powodując uaktywnienie enzymów w trzustce. Stan ten, zwany ostrym zapaleniem trzustki , może skutkować dożywotnią niewydolnością trzustki.

Ezymy wydzielane przez trzustkę rozkładają żywność poprzez rozbijanie wiązań chemicznych, które utrzymują cząsteczki żywności razem. Wydzielane enzymy obejmują lipazę, która wraz z żółcią trawi tłuszcz; amylazy, które rozkładają cząsteczki skrobi na mniejsze cukry; oraz proteazy, które rozbijają cząsteczki białka na dipeptydy i niektóre pojedyncze aminokwasy. Oprócz chymotrypsyny, inne enzymy proteazy wydzielane przez trzustkę obejmują trypsynę i karboksypeptydazę.

Chymotrypsyna, jako enzym typu hydrolase (co oznacza, że dodaje cząsteczkę wody podczas procesu rozkładu) działa poprzez katalizowanie hydrolizy wiązań peptydowych białek w jelicie cienkim. Jest selektywna dla wiązań peptydowych z aromatycznymi lub dużymi hydrofobowymi łańcuchami bocznymi po karboksylowej stronie tego wiązania. Chymotrypsyna katalizuje również hydrolizę wiązań estrowych. Chymotrypsyna nie trawi białek krwi z powodu czynników ochronnych we krwi, które blokują ten enzym.

Zastosowanie ogólne

Ogólne, podstawowe zastosowania chymotrypsyny to pomoc w trawieniu i środek przeciwzapalny. Obecność i ilość chymotrypsyny w stolcu danej osoby jest czasami mierzona do celów diagnostycznych jako test funkcji trzustki. Badanie chymotrypsyny w kale jest nieinwazyjne, w przeciwieństwie do niektórych innych testów funkcji trzustki.

Chymotrypsyna, wraz z innymi enzymami trzustkowymi, jest najczęściej stosowana w leczeniu niewydolności trzustki. Niewydolność trzustki charakteryzuje się upośledzonym trawieniem, zaburzeniami wchłaniania i wydalaniem niestrawionych pokarmów do stolca, niedoborami składników odżywczych, gazem oraz wzdęciami brzucha i dyskomfortem. Niedobór trzustki występuje również u osób z mukowiscydozą, rzadkim zaburzeniem dziedzicznym. Może również wystąpić u osób z przewlekłym zapaleniem trzustki, jak również u osób starszych. Inne warunki, które mogą spowodować niedobór chymotrypsyny obejmują urazy fizyczne, chemioterapię i przewlekły stres .

Trawienie skrobi i tłuszczów może być dokonane bez pomocy enzymów trzustkowych, jednak enzymy proteazy (tj. chymotrypsyny, trypsyny i karboksypeptydazy) są wymagane do prawidłowego trawienia białek. Niepełne trawienie białek może prowadzić do rozwoju alergii i powstawania substancji toksycznych produkowanych w procesie gnicia, czyli rozkładu materiałów białkowych przez bakterie. Enzymy proteazy i inne wydzieliny jelitowe są również wymagane do utrzymania jelita cienkiego wolne od pasożytów, takich jak bakterie, drożdże, pierwotniaki i robaki jelitowe . Analiza laboratoryjna próbki stolca wraz z objawami fizycznymi są wykorzystywane do oceny funkcji trzustki.

Jako środek przeciwzapalny, chymotrypsyna i inne enzymy proteazy zapobiegają uszkodzeniu tkanek podczas zapalenia i tworzeniu się skrzepów fibryny. Enzymy proteazy biorą udział w rozkładzie fibryny w procesie zwanym fibrynolizą. Fibryna powoduje tworzenie się ściany wokół obszaru zapalenia, co prowadzi do zablokowania naczyń krwionośnych i limfatycznych, a w konsekwencji do obrzęku. Fibryna może również powodować powstawanie zakrzepów krwi. W chorobach autoimmunologicznych enzymy proteazy pomagają w rozkładzie kompleksów immunologicznych, które są przeciwciałami wytwarzanymi przez układ odpornościowy, związanymi ze związkami, z którymi się wiążą (antygenami). Wysokie poziomy kompleksów immunologicznych we krwi są związane z chorobami autoimmunologicznymi.

Szczególnie, chymotrypsyna jest stosowana do:

  • Pomocy w trawieniu.
  • Leczenia stanów zapalnych i zmniejszania obrzęków (tj, urazów tkanek miękkich, ostrych urazów, zwichnięć, stłuczeń, krwiaków, wybroczyn, zakażeń, obrzęków powiek i narządów płciowych, skurczów mięśni i urazów sportowych).
  • Leczenie zapalenia stawów i innych chorób autoimmunologicznych, takich jak toczeń, twardzina i stwardnienie rozsiane.
  • Leczenie owrzodzeń i ropni.
  • Łagodzenie wydzieliny śluzowej.
  • Leczenie robaków jelitowych i innych pasożytów przewodu pokarmowego.
  • Leczenie raka (kontrowersyjne zastosowanie, które wymaga znacznie więcej badań naukowych, chociaż chymotrypsyna może być pomocna w łagodzeniu skutków radioterapii lub chemioterapii).
  • Leczenie półpaśca i trądziku.
  • Zmniejszanie skutków uszkodzeń słonecznych i plam starczych.

Preparaty

Chymotrypsyna jest wytwarzana ze świeżej trzustki wieprzowej, wołowej lub wołowej. Może być przyjmowana doustnie, miejscowo lub w postaci zastrzyku (w postaci zastrzyku tylko przez lekarza w ciężkich sytuacjach zagrażających życiu), ale jest powszechnie przyjmowana doustnie w postaci tabletek. Jako tabletka może być niepowlekana, mikrokapsułkowana lub powlekana enteralnie (aby zapobiec trawieniu w żołądku, dzięki czemu enzym zostanie uwolniony w jelicie cienkim). Inne formy obejmują powlekane granulki, proszek, kapsułki i płyny. Kremy i maści są używane do rozbijania białek i usuwania martwych tkanek powstałych w wyniku oparzeń, ran i ropni. Preparat enzymatyczny powinien być przechowywany w szczelnym pojemniku z odporną na wilgoć wyściółką w suchym, chłodnym miejscu. Otwarty pojemnik przechowywany prawidłowo powinien utrzymać aktywność enzymu przez około dwa do trzech miesięcy.

Zazwyczaj chymotrypsyna jest zawarta w połączeniu z innymi enzymami. Typowy preparat może zawierać: chymotrypsynę (0,5-1 mg), bromelinę (proteazę roślinną) (25-45 mg), pankreatynę (mieszaninę wielu enzymów trzustkowych) (100 mg), papainę (proteazę roślinną podobną w działaniu do chymotrypsyny) (25-60 mg) i trypsynę (proteazę trzustkową) (24 mg). Preparaty mogą również zawierać witaminy, zioła, substancje fitochemiczne i inne składniki odżywcze w celu zwiększenia aktywności suplementu enzymatycznego.

Aktywność enzymu powinna być brana pod uwagę przy wyborze suplementu. Aktywność jest zwykle podawana w jednostkach, jednak nie ma jednego standardu dla poziomu aktywności enzymów. Uznane wytyczne dotyczące pomiaru aktywności enzymów obejmują Food Chemicals Codex (FCC), United States Pharmacopoeia (USP), Federation Internationale du Pharmaceutiques (FIP), British Pharmacopoeia (BP) i Japanese Pharmacopoeia (JP). Na przykład, Farmakopea Stanów Zjednoczonych określiła ścisłą definicję poziomu aktywności, który musi być podany w suplemencie enzymatycznym. Produkt zawierający 1X chymotrypsynę musi zawierać nie mniej niż 25 jednostek USP dla aktywności chymotrypsyny. Preparat o wyższej sile działania otrzymuje liczbę całkowitą oznaczającą jego moc. Na przykład, pełnowartościowy nierozcieńczony ekstrakt, który jest 10 razy silniejszy niż standard USP, będzie określany jako 10X USP. Konsument może porównać poziomy aktywności enzymu wśród produktów enzymatycznych w ramach jednego systemu wytycznych, ale niestety informacje nie są wymienne między systemami wytycznych.

Wymagana dawka będzie się różnić w zależności od ilości (ilość w mg) i jakości (poziom aktywności) enzymu w preparacie, który zazwyczaj ma postać tabletek. Dawka będzie również zależeć od leczonego stanu. W większości przypadków, w przypadku przyjmowania doustnego i stosowania miejscowego, można postępować zgodnie ze wskazówkami podanymi na etykiecie butelki lub tuby. Tabletki powlekane dojelitowo powinny być połykane, a nie żute lub rozdrabniane. Tabletki powinny być również przyjmowane z co najmniej 8 uncjami wody, aby pomóc w aktywacji enzymu. Chymotrypsyna przyjmowana w celu poprawy trawienia jest zwykle przyjmowana tuż przed, w trakcie lub tuż po posiłkach, lub przed pójściem spać w nocy. Przy odpowiednim dawkowaniu, poprawa trawienia powinna być zauważalna w ciągu kilku godzin.

W przypadku stanów zapalnych lub przewlekłych, chymotrypsyna powinna być przyjmowana na pusty żołądek, godzinę przed posiłkami lub co najmniej dwie godziny po posiłkach. Kiedy chymotrypsyna jest zażywana w stanach zapalnych, pewna poprawa może być zauważona w ciągu trzech do siedmiu dni. Osoby z przewlekłymi schorzeniami, takimi jak zapalenie stawów, mogą potrzebować od jednego do trzech miesięcy lub więcej, aby zauważyć zmianę warunków.

Środki ostrożności

Chymotrypsyna jest ogólnie dobrze tolerowana i nie wiąże się z żadnymi znaczącymi działaniami niepożądanymi. Jednakże, ponieważ bezpieczna dawka nie została ustalona, powinna być stosowana tylko wtedy, gdy istnieje wyraźna potrzeba.

Do osób, które nie powinny stosować terapii enzymatycznej, należą osoby z dziedzicznymi zaburzeniami krzepnięcia, takimi jak hemofilia, osoby cierpiące na zaburzenia krzepnięcia, osoby, które właśnie przechodzą lub przeszły operację, osoby stosujące terapię przeciwzakrzepową, osoby cierpiące na alergie na białka oraz kobiety w ciąży lub karmiące piersią. Ponieważ niewiele wiadomo na temat wpływu terapii enzymatycznej na dzieci, rozsądnie byłoby unikać podawania suplementów enzymatycznych dzieciom.

Gdy mechanizmy ochronne przed samostrawieniem w organizmie ulegają załamaniu, nie należy stosować chymotrypsyny. Na przykład, jeśli u pacjenta występują wrzody żołądka, należy przerwać terapię chymotrypsyną.

Skutki uboczne

Nie wydaje się, aby występowały jakiekolwiek długoterminowe skutki uboczne terapii chymotrypsyną, jeśli przestrzegane są środki ostrożności dotyczące jej stosowania. Badania wykazały, że przy zalecanych dawkach, enzymy nie mogą być wykryte w analizie krwi po 24-48 godzinach. Przejściowe działania niepożądane, które mogą wystąpić (ale które powinny ustąpić po przerwaniu terapii lub zmniejszeniu dawki) obejmują zmianę koloru, konsystencji i zapachu stolca. U niektórych osób mogą wystąpić zaburzenia żołądkowo-jelitowe, takie jak wzdęcia, uczucie pełności, biegunka, zaparcia lub nudności . Przy dużych dawkach mogą wystąpić niewielkie reakcje alergiczne, takie jak zaczerwienienie skóry.

Interakcje

Chymotrypsyna jest najczęściej stosowana w połączeniu z innymi enzymami w celu zwiększenia jej potencjału leczniczego. Ponadto zaleca się dobrze zbilansowaną dietę lub stosowanie suplementów witaminowych i mineralnych w celu pobudzenia aktywności chymotrypsyny.

Niektóre rodzaje nasion, w tym nasiona jojoby i dzikiej soi, zawierają białka, które hamują aktywność chymotrypsyny. Te białka mogą być inaktywowane przez gotowanie nasion.

KEY TERMS

Ecchymosis (plural, ecchymoses) – Termin medyczny oznaczający siniaka lub przebarwienie skóry spowodowane przez krew sączącą się z pękniętych naczyń włosowatych pod skórą.

Chymotrypsyny nie należy stosować razem z acetylocysteiną, lekiem stosowanym do rozrzedzania śluzu w płucach. Nie powinna być również stosowana razem z lekami przeciwzakrzepowymi (rozrzedzającymi krew), ponieważ nasila ich działanie. Chloramfenikol, lek stosowany w leczeniu zakażeń oczu, może przeciwdziałać skuteczności roztworów oftalmicznych chymotrypsyny.

Źródła

Książki

Bland, Jeffrey. Digestive Enzymes. New Canaan, CT: Keats Publishing, Inc, 1993.

Cichoke, Anthony J. The Complete Book of Enzyme Therapy. Garden City Park, NY: Avery Publishing Group, 1999.

PERIODICALS

Deshimaru, M., R. Hanamoto, C. Kusano, et al. „Purification and Characterization of Proteinase Inhibitors from Wild Soja (Glycine Soja) Seeds.” Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 66 (September 2002): 1897-1903.

Fujino, H., T. Aoki, and H. Watabe. „A Highly Sensitive Assay for Proteases Using Staphylococcal Protein Fused with Enhanced Green Fluorescent Protein.” Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 66 (July 2002): 1601-1604.

Shrestha, M. K., I. Peri, P. Smirnoff, et al. „Jojoba Seed Meal Proteins Associated with Proteolytic and Protease Inhibitory Activities.” Journal of Agricultural and Food Chemistry 50 (September 25, 2002): 5670-5675.

Zintl, A., C. Westbrook, H. E. Skerrett, et al. „Chymotrypsin and Neuraminidase Treatment Inhibits Host Cell Invasion by Babesia divergens (Phylum Apicomplexa).” Parasitology 125 (lipiec 2002): 45-50.

ORGANIZACJE

American Dietetic Association (ADA). 216 West Jackson Blvd., Suite 800, Chicago, IL 60606. (312) 899-0040. <www.eatright.org>.

Digestive Disease National Coalition (DDNC). 711 Second Street NE, Suite 200, Washington, DC 20002. (202) 544-7497. <www.ddnc.org>.

National Digestive Diseases Information Clearinghouse, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease, and National Institutes of Health. 2 Information Way, Bethesda, MD 20892-3570. (310) 654-3810.

Judith Sims

Rebecca J. Frey, PhD

.

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany.