Cel nauczania
- Wymień pięć typowych mechanizmów wykorzystywanych przez enzymy do katalizowania reakcji biologicznych
Kluczowe punkty
- Enzymy są specjalną klasą katalizatorów, które mogą przyspieszać reakcje biochemiczne.
- Enzymy są białkami, które wiążą reagenty lub substraty w regionach zwanych miejscami aktywnymi.
- Po związaniu, zmiany konformacyjne w enzymach prowadzą do stabilizacji kompleksu stanu przejściowego, obniżając energię aktywacji reakcji.
Terminy
- miejsce aktywneObszar wewnątrz enzymu, w którym wiąże się substrat.
- substratReagent(y) biorący udział w reakcji biochemicznej katalizowanej przez enzym.
- enzymBiałko globularne, które katalizuje biologiczną reakcję chemiczną.
Katalizatory syntetyczne są wykorzystywane do przyspieszania różnych procesów przemysłowych i mają kluczowe znaczenie dla przemysłu produkcji chemicznej. Jednakże, katalizatory występują również w przyrodzie w postaci enzymów. Enzymy są białkami, które są w stanie obniżyć energię aktywacji dla różnych reakcji biochemicznych. Czynią to poprzez wiązanie reagentu(ów), znanego jako substrat(y), do miejsca aktywnego wewnątrz enzymu. W miejscu aktywnym substrat(y) może(ą) tworzyć kompleks aktywowany przy niższej energii. Po zakończeniu reakcji, produkt(y) opuszcza(ją) miejsce aktywne, dzięki czemu enzym może katalizować kolejne reakcje.
Model indukowanego dopasowania
Jeden z modeli mechanizmu enzymatycznego nazywany jest modelem indukowanego dopasowania. Model ten proponuje, aby wiązanie reagenta, czyli substratu, do miejsca aktywnego enzymu powodowało zmianę konformacyjną enzymu. Zmiana ta stabilizuje kompleks stanu przejściowego, a tym samym obniża energię aktywacji.
Sposoby, w jakie enzymy katalizują reakcje
Enzymy mogą katalizować reakcje za pomocą różnych mechanizmów. Niektóre z nich obejmują:
- Odkształcanie wiązań: enzymy mogą destabilizować wiązania w substracie.
- Zbliżanie i orientacja: zmiany konformacyjne w enzymie po związaniu substratu mogą zbliżać do siebie grupy reaktywne lub orientować je tak, aby mogły reagować.
- Dawców i akceptorów protonów: obecność grup kwasowych lub zasadowych może wpływać na polaryzację wiązań i szybkość reakcji.
- Kataliza elektrostatyczna: przyciąganie elektrostatyczne pomiędzy enzymem a substratem może stabilizować aktywowany kompleks.
- Kataliza kowalencyjna: wiązanie kowalencyjne z łańcuchami bocznymi lub kofaktorami może obniżyć energię stanu przejściowego.
Jako takie, enzymy pokazują, że biologia ewolucyjna wytworzyła wysoce efektywne katalizatory.
.