Objetivo de aprendizaje
- Enumerar los cinco mecanismos típicos utilizados por las enzimas para catalizar reacciones biológicas
Puntos clave
- Las enzimas son una clase especial de catalizadores que pueden acelerar las reacciones bioquímicas.
- Las enzimas son proteínas que unen reactivos, o sustratos, en regiones llamadas sitios activos.
- Al unirse, los cambios conformacionales en las enzimas dan lugar a la estabilización del complejo de estado de transición, disminuyendo la energía de activación de una reacción.
Términos
- Sitio activoEl área dentro de una enzima donde se une el sustrato.
- sustratoEl reactivo o reactivos implicados en una reacción bioquímica catalizada por una enzima.
- enzimaProteína globular que cataliza una reacción química biológica.
Los catalizadores sintéticos se utilizan para acelerar una variedad de procesos industriales y son cruciales para la industria de fabricación química. Sin embargo, los catalizadores también se encuentran en la naturaleza en forma de enzimas. Las enzimas son proteínas capaces de reducir la energía de activación de diversas reacciones bioquímicas. Lo hacen uniendo el/los reactivo/s, conocido/s como sustrato/s, a un sitio activo dentro de la enzima. En el sitio activo, el sustrato o los sustratos pueden formar un complejo activado con menor energía. Una vez completada la reacción, el/los producto(s) abandona(n) el sitio activo, por lo que la enzima queda libre para catalizar más reacciones.
El modelo de ajuste inducido
Un modelo de mecanismo enzimático se denomina modelo de ajuste inducido. Este modelo propone que la unión del reactivo, o sustrato, al sitio activo de la enzima produce un cambio conformacional en la enzima. Este cambio estabiliza el complejo de estado de transición y, por lo tanto, disminuye la energía de activación.
Modo en que las enzimas catalizan reacciones
Las enzimas pueden catalizar reacciones a través de una variedad de mecanismos. Algunos de ellos son:
- Distensión de enlaces: las enzimas pueden desestabilizar los enlaces dentro del sustrato.
- Proximidad y orientación: los cambios conformacionales de la enzima al unirse el sustrato pueden acercar los grupos reactivos u orientarlos para que puedan reaccionar.
- Donantes y aceptores de protones: la presencia de grupos ácidos o básicos puede afectar a la polarización de los enlaces y a la velocidad de reacción.
- Catálisis electrostática: las atracciones electrostáticas entre la enzima y el sustrato pueden estabilizar el complejo activado.
- Catálisis covalente: la unión covalente a las cadenas laterales o a los cofactores puede reducir la energía del estado de transición.
Como tales, las enzimas muestran que la biología evolutiva ha producido catalizadores muy eficaces.