Aminohappojen tarjonnan ja kestävyysharjoittelun synergistiset vaikutukset luustolihasten proteiinisynteesin (MPS) määrään on nyt kuvattu hyvin (katsaukset osoitteessa: ). Ravinnon aminohappojen nauttiminen kestävyysharjoittelun jälkeen stimuloi MPS:n kasvua ja on välttämätöntä, jotta nettoproteiinitasapaino (määritelty MPS miinus lihasproteiinien hajoaminen (MPB)) muuttuisi negatiivisesta (nettoproteiinihäviö) positiiviseksi (nettoproteiinien lisääntyminen) . Terveillä yksilöillä ruokinnan aiheuttamat muutokset MPS:ssä ovat ~3-5 kertaa suurempia minkä tahansa päivän aikana kuin mitattavissa olevat muutokset MPB:ssä, mikä osoittaa, että MPS reagoi hyvin herkästi, on säänneltyä ja edustaa lihaksen nettoproteiinitasapainon muutosten ensisijaista ajuria. Tästä seuraa, että jos lihasproteiinitasapainon krooninen kohoaminen johtaa lihasmassan kasvuun, MPS:n muutoksilla on suuri merkitys. Emme väitä, että MPB on triviaali biologinen prosessi; MPB auttaa ylläpitämään solunsisäisiä aminohappotasoja, ja sillä on todennäköisesti merkitystä lihasproteiinien laadun ylläpitämisessä poistamalla vaurioituneita proteiineja ja sallimalla niiden sisältämien aminohappojen käytön uusien toiminnallisten lihasproteiinien synteesiin. Näin ollen ehdotamme, että MPS:ää parantavat ravitsemukselliset toimenpiteet voivat olla tieteellisesti ja kliinisesti erittäin kiinnostavia strategiana, jolla edistetään positiivista lihasproteiinitasapainoa ja mahdollista lihasproteiinikertymää. Lisäksi nämä interventiot voivat kiinnostaa urheilijoita, jotka pyrkivät parantamaan luurankolihaksen sopeutumisreaktiota krooniseen harjoitteluun. Nykyiset tutkimukset ovat osoittaneet, että sellaiset tekijät kuin ravinnosta nautitun proteiinin/välttämättömien aminohappojen (EAA) annos, proteiiniruokavalion lähde (esim. hera, soija, mikrosellulaarinen kaseiini) ja proteiinin/EAA:n saannin ajoitus vaikuttavat MPS:n suuruuteen (ja mahdollisesti kestoon) vasteena ruokintaan ja kestävyysharjoitteluun. Muissa tutkimuksissa on keskitytty siihen, voidaanko MPS:ää lisätä antamalla aminohappoja sisältävässä liuoksessa enemmän leusiinia tai arginiinia. Myös sekoitettujen makroravintoaineiden nauttimisen vaikutukseen lihasproteiinien aineenvaihduntaan on kiinnitetty jonkin verran huomiota. Tämän katsauksen tarkoituksena on keskustella ihmisen MPS:n ravitsemuksellisesta säätelystä ja antaa ajantasaista tietoa ravitsemusstrategioista, joiden avulla voidaan maksimoida MPS ruokinnan ja kestävyysharjoittelun yhteydessä.

Redefining the ’window of anabolic potential’ after resistance exercise

Vaikka aminohappovälitteinen MPS:n lisääntyminen on ohimenevää, korkeintaan muutaman tunnin kestävää, intensiiviseen kestävyysharjoitteluun liittyvä supistumisaktiviteetti johtaa lisääntyneeseen MPS:n määrään, joka säilyy ~48 tunnin ajan nuorilla harjoittelun osallistujilla nopeasti paastotilassa. Nyt on yksiselitteistä, että välitön liikunnan jälkeinen aminohappojen antaminen on tehokas ravitsemukseen perustuva strategia MPS:n lisäämiseksi yli pelkän liikunnan yhteydessä havaittujen määrien. Proteiinien nauttimisen tärkeys varhaisessa vaiheessa harjoituksen jälkeen liittyy siihen, että harjoituksen välittämä MPS:n lisääntyminen on suurinta välittömästi harjoituksen jälkeen (~100-150 % perusnopeudesta), ja näin ollen harjoituksen ja ruokinnan synergistiset vaikutukset MPS:ään ovat todennäköisesti suurimmat tällä ajanjaksolla. Koska kestävyysharjoittelu lisää MPS:ää jopa ~48 tunnin ajan, ravinnon aminohappojen nauttiminen 24-48 tuntia harjoittelun jälkeisen palautumisen jälkeen aiheuttaisi todennäköisesti samoja synergistisiä vaikutuksia MPS:ään kuin silloin, kun aminohappoja annetaan välittömästi kestävyysharjoittelun jälkeen. Kuten kuvasta 1 käy ilmi, proteiinien antaminen lisää synergistisesti jo olemassa olevia kestävyysharjoittelun aiheuttamia MPS:n kohoamisia eniten välittömästi harjoituksen jälkeen ja vähenee ajan mittaan, mutta sitä voi esiintyä vielä jopa 48 tuntia myöhemmin. Olemme hiljattain osoittaneet, että 15 g heraproteiinin syöttäminen, joka on vähemmän kuin optimaalinen proteiiniannos MPS:n maksimoimiseksi, ~24 tuntia akuutin kestävyysharjoittelun jälkeen johtaa suurempaan myofibrillaarisen (luurankolihaksen supistumiskykyisten proteiinien) proteiinisynteesin stimulaatioon kuin sama annos, joka annettiin levossa (kuva 2). Kuitenkin 24 tuntia aikaisemmin suoritetun vastusharjoittelun aiheuttama tehostunut herkkyys proteiinin nauttimiselle oli riippumaton nostetun painon määrästä. Vastusharjoittelu suoritettiin suhteellisen suurella kuormituksella (90FAIL) tai pienellä kuormituksella (30FAIL), mutta molemmat ohjelmat suoritettiin tahdonalaiseen väsymykseen asti. Näin ollen harjoituksen kuormituksesta riippumatta lopputulos oli lopulta samanlainen lihassyiden rekrytoinnin lisääntyminen. Tulevassa tutkimuksessa olisi tutkittava, onko ikään liittyviä eroja kestävyysharjoittelun kyvyssä välittää MPS:n lisääntynyttä herkkyyttä proteiinin nauttimiselle, kun se nautitaan ~24 tuntia harjoittelun jälkeen, ja vaikuttaako nautitun proteiinin tyyppi tähän vaikutukseen, koska näillä tuloksilla olisi merkitystä, kun pyritään lisäämään ymmärrystä ikääntymiseen liittyvään lihaskatoon liittyvistä tekijöistä.

Kuvio 1

Kestävyysharjoittelu stimuloi lihasproteiinisynteesin (MPS) pitkäkestoista kohoamista, joka voi säilyä koholla ≥ 24 h (katkoviivat). Näin ollen ehdotamme, että proteiinin nauttiminen missä tahansa vaiheessa tämän tehostetun ”anabolisen potentiaalin” jakson aikana on additiivista näihin jo ennestään kohonneisiin harjoituksen välittämiin nopeuksiin nähden (yhtenäinen viiva).

Kuvio 2

Myofibrillaarisen proteiinisynteesin aminohappoherkkyys (FSR) säilyy jopa 24 tuntia vain sen jälkeen, kun on suoritettu kestävyysharjoittelua, jonka tuloksena on maksimaalinen lihaskuitujen aktivaatio, joka on indusoitu suurella kuormituksella ja pienellä volyymillä suoritettavalla vastuskestävyysharjoittelulla (90FAIlla) tai matalalla kuormituksella ja suurella volyymillä suoritettavalla vastuskestävyysharjoittelulla (30FAIL). 30WM edustaa 90FAIL-olosuhteeseen verrattavaa kontrollitilannetta, joka ei johtanut lihaskuitujen täydelliseen rekrytointiin. Myofibrillaarisen proteiinisynteesin muutos määritetään siirtymisestä paastosta (FAST) 15 g proteiinin syöttämiseen levossa (FED) tai 24-27 tuntia kestävyysharjoittelun jälkeen paasto- (24 h EX-FAST) tai ruokailutilassa (24 h EX-FED). *Eroaa merkitsevästi FED:stä (P < 0,05). †Merkittävästi erilainen kuin 30WM (P < 0.05). Adptated from Burd and colleagues .

Yön yli tapahtuva ravinnonsaanti voi myös olla tehokas ravitsemusstrategia MPS:n stimuloimiseksi ja siten lisätä ”anabolisten mahdollisuuksien ikkunaa” edistämällä suurempaa lihaksen nettoproteiinitasapainoa 24 h:n aikana. Aiemmat tutkimukset ovat osoittaneet, että yön yli tapahtuvan MPS:n määrä on melko alhainen, mutta sekä ruoansulatuskanavan sisäisen proteiinin antamisen unen aikana että suun kautta tapahtuvan proteiinin nauttimisen jälkeen välittömästi ennen nukkumaanmenoa seuraa normaali proteiinin ruoansulatus- ja imeytymiskinetiikka ja yön yli tapahtuva MPS:n stimulointi. Siksi väitämme, että oikein suunniteltua proteiinin/EAA:n antamista ei ainoastaan välittömästi harjoituksen jälkeen, vaan jopa ~24 tuntia harjoituksen jälkeen olisi harkittava huolellisesti ruokavaliostrategiana, joka stimuloi maksimaalisesti harjoituksen aiheuttamaa MPS:n määrää.

Mekanismit, jotka tukevat luustolihaksen lisääntynyttä herkkyyttä harjoituksen jälkeen

Ruokavalion aminohapot ja insuliini ovat MPS:n ja MPB:n tärkeimpiä ravintoaineiden säätelemiä vaikuttajia, ja viimeaikaiset työt ovat valottaneet molekulaarisia reittejä, jotka ovat mukana säätelemässä MPS:n aminohappojen ja supistumisen indusoimaa kasvua. Kattava katsaus MPS:n molekulaarisesta säätelystä ravinnon ja liikunnan vaikutuksesta ei kuulu tähän artikkeliin, mutta se löytyy muualta . Proteiinikinaasi mTORC1 toimii kriittisenä yhdyspisteenä monenlaisille MPS:ää edistäville signaaleille, kuten ravinnon aminohapoille ja lihassupistukselle . Erityisesti mTORC1 säätelee MPS:ää fosforyloimalla alempana olevia proteiinivaikuttajia, kuten p70S6k ja 4E-BP1, jotka osallistuvat MPS:n translaation käynnistymiseen. Lisäksi mTOR-aktiivisuuden estäminen rapamysiinilääkkeellä estää sekä supistumisen että EAA-välitteisen lisääntymisen ihmisen MPS:ssä, mikä osoittaa tämän kinaasin olennaisuuden MPS:n säätelyssä. Tähän mennessä useat tutkimukset ovat osoittaneet, että aminohappojen antaminen kestävyysharjoittelun jälkeen ja sitä seuraava MPS:n lisääntyminen liittyvät mTOR-signalointikaskadin komponenttien lisääntyneeseen fosforylaatioon yli tasojen, jotka havaitaan harjoituksen jälkeen ilman ravinteita . Aiemmin on kuitenkin raportoitu, että MPS:n nopeuden suorien mittausten ja lihaksen anabolisten signaalimolekyylien fosforylaation laajuuden välillä on eroja . Lisäksi ei tiedetä tarkalleen, miten aminohapot pystyvät aktivoimaan mTORC1:n lisäämään MPS:ää, vaikka MAP4K3 , vacuolar sorting protein 34 (Vps34) ja Rag GTPaasit ovat signaaliproteiineja, jotka ovat ehdokkaita aminohappojen ”antureiksi”, jotka kykenevät reagoimaan aminohappopitoisuuksien muutoksiin ja sitä seuraavaan mTORC1:n aktivointiin. Lisäksi valittujen luustolihasten aminohappojen kuljettajien, kuten LAT1:n (SLC7A5), SNAT2:n (SLC38A2), CD98:n (SLC3A2) ja PAT1:n (SLC36A1), mRNA-ekspression on raportoitu lisääntyneen EAA:n nauttimisen ja kestävyysharjoittelun jälkeen ihmisen luustolihaksissa. Näillä kuljettajilla voi olla tärkeä rooli ihmisen lihasproteiiniaineenvaihdunnan säätelyssä, koska ne kykenevät kuljettamaan aminohappoja solukalvon läpi ja välittämään signaaleja myöhempiin kohteisiin, joiden ajatellaan säätelevän MPS:ää. Joidenkin näiden aminohappotransporttereiden proteiinipitoisuuksien on myös havaittu kasvaneen EAA:n nauttimisen ja kestävyysharjoittelun jälkeen, mutta tällä hetkellä on epäselvää, liittyykö näiden transportaattoreiden mRNA- ja proteiiniekspression lisääntyminen aminohappojen kuljetuskapasiteetin lisääntymiseen. On selvää, että tarvitaan lisätutkimuksia, jotta voidaan määritellä näiden kuljettajien toiminnallinen ja fysiologinen merkitys MPS:n ravitsemuksen ja liikunnan välityksellä tapahtuvassa säätelyssä.

MPS:n optimointi: proteiinilähteen merkitys

Ruokavalioproteiinien, kuten heran , kananmunan albumiinien , soijan , kaseiinin ja naudanlihan nauttiminen, nauttiminen kykenevät stimuloimaan MPS:ää. Eri lähteistä peräisin olevat ravintoproteiinit eroavat kuitenkin toisistaan kyvyssä stimuloida MPS:ää sekä levossa että kestävyysharjoittelun jälkeen . Esimerkiksi laboratoriomme työ on osoittanut, että heraproteiini ja naudanmaito edistävät suurempaa MPS:n nousua akuutin kestävyysharjoittelun jälkeen kuin vastaavan määrän kasvipohjaisen soijaproteiinin nauttiminen, vaikka näiden proteiinilähteiden proteiinien sulavuudeltaan korjatut aminohappopisteet (PDCAAS) ovat yli 1,0. Aiemmassa katsauksessamme on käsitelty PDCAAS-pisteytysjärjestelmän rajoituksia ja keinotekoista katkaisua arvoon 1,0, kun joidenkin proteiinien PDCAAS-arvo on > 1,0 . Näiden erojen mekanismit eivät ole täysin selvillä, mutta ne voivat liittyä merkittäviin eroihin aminohappoprofiilissa ja/tai aminohappojen saatavuudessa, jotka johtuvat eroista proteiinien ruoansulatus-/imeytymiskinetiikassa. Heraproteiini on happoliukoinen, ja siihen liittyy hyvin nopea, suuri mutta ohimenevä nousu aterianjälkeisessä aminohappojen saatavuudessa, kun taas kaseiini hyytyy ja saostuu, kun se altistuu mahahapolle, ja tuloksena syntyvä maitotuore vapautuu hitaasti mahalaukusta, mikä johtaa paljon maltillisempaan mutta kestävämpään nousuun plasman aminohapoissa. Laboratoriossamme on hiljattain vertailtu heraproteiini-isolaatin ja mikrosoluisen kaseiinin vaikutuksia MPS:n määrään iäkkäillä miehillä . Nuorilla koehenkilöillä tekemiemme aiempien havaintojen mukaisesti raportoimme suurempia veren leusiinipitoisuuden nousuja ja suurempia MPS:n nousuja sekä levossa että liikunnan jälkeen 20 g heraproteiini-isolaatin nauttimisen jälkeen kuin mikellarisen kaseiinin nauttimisen jälkeen. Nämä tiedot vahvistavat aiempaa työtämme, joka osoittaa, että nopea aminohappojen esiintymisnopeus veressä ruokailun jälkeen parantaa MPS:ää ja anabolista solusignaalinsiirtoa kestävyysharjoittelun jälkeen enemmän kuin hidas aminohappojen esiintymisnopeus , mikä tukee käsitystä siitä, että proteiinien sulatus- ja imeytymisnopeus on tärkeä tekijä MPS:n ravitsemuksellisessa säätelyssä ihmisillä. MPS:ää koskevat tietomme poikkeavat joiltakin osin koko kehon proteiinien vaihtuvuutta koskevista tutkimuksista saaduista tuloksista , mikä johtuu todennäköisesti siitä, että luurankolihaksen osuus koko kehon proteiinisynteesistä on vain ~30 % ja että sen proteiinien vaihtuvuus on huomattavasti vähäisempi (~20-kertainen) kuin sekä splanktonin että plasman proteiinien . Mielenkiintoista on, että viimeaikaiset tutkimukset viittaavat siihen, että ruoan muoto (nestemäinen vs. kiinteä) voi olla tärkeä tekijä, joka säätelee plasman plasman aminohappojen saatavuutta ruokailun jälkeen. Esimerkiksi Conley ja kollegat osoittivat, että plasman aminohappojen pitoisuudet kasvoivat enemmän ja olivat pysyvämpiä juoman antamisen jälkeen kuin saman lisäravinteen (eli energian ja makroravintoaineiden suhteen), joka annettiin kiinteässä ruokamuodossa. Nämä havainnot ovat mielenkiintoisia, kun otetaan huomioon, että plasman EAA:n ja/tai leusiinin postprandiaalinen nousu plasman EAA:n ja/tai leusiinin määrässä näyttää olevan keskeinen MPS:n postprandiaalisen nousun säätelijä, mutta tarvitaan lisätutkimuksia, jotta voidaan määrittää ruokamuodon fysiologinen merkitys MPS:n säätelyn kannalta.

Leusiini ravitsemussignaalina luurankolihaksessa

Aminohapoista EAA:t ovat ensisijaisesti vastuussa MPS:n stimuloinnista , kun taas ei-essentiaaliset aminohapot vaikuttavat tässä suhteessa tehottomilta . Haaraketjuinen aminohappo (BCAA) leusiini näyttää olevan EAA:n joukossa ainutlaatuinen MPS:n translaation käynnistymisen keskeinen säätelijä . Esimerkiksi leusiini, mutta ei isoleusiini tai valiini, voi stimuloida MPS:n lisääntymistä aktivoimalla mTOR-p70S6k-reittiä eläimissä . Soluviljelyssä C2C12-soluilla tehdyt työt ovat osoittaneet, että leusiini on EAA:ista voimakkain, koska se kykenee lisäämään p70S6k:n fosforylaatiotilaa, ja ainoa EAA, joka kykenee lisäämään mTOR:n ja 4E-BP1:n fosforylaatiotilaa. Nämä tiedot huomioon ottaen viimeaikaisissa tutkimuksissa on keskitytty hyödyntämään leusiinia osana ravitsemuksellista interventiota MPS:n ja/tai lihasmassan muokkaamiseksi ihmisillä. Tipton ja kollegat tutkivat heraproteiiniin (16,6 g) lisätyn vapaan leusiinin (3,4 g) vaikutusta MPS:n määrään akuutin kestävyysharjoittelun jälkeen, ja he raportoivat, että vapaan leusiinin lisääminen ei lisännyt MPS:ää enempää kuin 20 g:n heraproteiinilla aiemmin raportoitu vaikutus. Nämä tiedot eivät kuitenkaan ole yllättäviä, kun otetaan huomioon ryhmämme ja muiden ryhmien työt, joissa tutkittiin proteiinin/EAA:n nauttimisen ja MPS:n välistä annos-vastesuhdetta. Moore ja kollegat raportoivat, että MPS stimuloitui nuorilla miehillä maksimaalisesti 20 g korkealaatuisella proteiinilla kestävyysharjoittelun jälkeen, kun 40 g proteiinia ei johtanut MPS:n lisääntymiseen 20 g:lla havaittua suurempaan MPS:n lisääntymiseen, vaan yksinkertaisesti aminohappojen hapettumisen lisääntymiseen. Näin ollen leusiinin nauttiminen suurempina määrinä kuin tyydyttävässä annoksessa (20-25 g heraproteiinia, joka sisältää 2,5-3.0 g leusiinia) korkealaatuista proteiinia, ei todennäköisesti lisää MPS:n voimakkuutta tai kestoa. Nämä tiedot on kuitenkin saatu nuorilta terveiltä miehiltä, jotka painavat ~86 kg, ja maksimaalisesti tehokas proteiiniannos voi olla aivan erilainen esimerkiksi ~50 kg painavalla naisvoimistelijalla tai 120 kg painavalla kehonrakentajalla. Iäkkäät edustavat myös väestöä, joka saattaa tarvita suurempia määriä ravintoproteiinia ja/tai leusiinia saadakseen aikaan voimakkaan MPS:n nousun vasteena ruokintaan. Tulevaa tutkimusta tarvitaan, jotta voidaan määritellä leusiinin määrä, joka tarvitaan MPS:n stimuloimiseksi sekä nuorilla että iäkkäillä aikuisilla, ja jotta voidaan selvästi määrittää muiden EAA:iden rooli MPS:n säätelyssä ruokinnan ja kestävyysharjoittelun yhteydessä.

Iäkkäiden liikunnan jälkeinen ravitsemus

MPS:n määrää maksimaalisesti stimuloivien ravitsemuksellisten interventioiden määritteleminen on kiinnostavaa kehitettäessä terapeuttisia strategioita, joiden tarkoituksena on torjua ikääntymiseen liittyvää lihaskatoa (sarkopenia). Sarkopenian syy on todennäköisesti monitekijäinen, mutta jotkin todisteet viittaavat siihen, että iäkkäät ovat ”vastustuskykyisiä” aminohappojen ja kestävyysharjoittelun anabolisille vaikutuksille sekä insuliinin antiproteolyyttisille vaikutuksille. Esimerkiksi Kumar ja kollegat raportoivat ikään liittyvästä MPS-vasteen tylsistymisestä absorptiovasteen jälkeisessä tilassa akuutin kestävyysharjoittelun jälkeen, joka suoritettiin eri intensiteeteillä (20-90 % 1RM), kun sitä mitattiin 1-2 tunnin ajan harjoituksen jälkeisen palautumisen jälkeen. Koska vapaana elävät henkilöt tyypillisesti syövät kestävyysharjoittelun jälkeen, voidaan kuitenkin vain spekuloida, olisiko sama tylsistynyt MPS-vaste nuorten ja vanhusten välillä havaittu myös ruokailutilassa.

Vaikka aminohappojen annostelun ja harjoittelun vaste on heikentynyt iäkkäillä, näyttää siltä, että ruokailun ja kestävyysharjoittelun additiivinen vaikutus MPS:n määrään säilyy tässä populaatiossa, ja useat tutkimukset ovat osoittaneet, että ruokailun ja harjoittelun yhdistelmä johtaa suurempaan MPS:n lisääntymiseen kuin pelkkä ruokailu . Laboratoriomme on hiljattain tutkinut heraproteiinin nauttimisen ja myofibrillaarisen proteiinisynteesin välistä annos-vastesuhdetta sekä levossa että kestävyysharjoittelun jälkeen ikääntyneillä . Toisin kuin nuorilla osallistujilla, joilla MPS stimuloituu maksimaalisesti kestävyysharjoittelun jälkeen ~ 20 g proteiinilla, 40 g proteiinia lisäsi MPS:n määrää iäkkäillä enemmän kuin 20 g, kun se nautittiin kestävyysharjoittelun jälkeen , mikä viittaa siihen, että iäkkäät saattavat hyötyä suuremmasta määrästä aminohappoja ja / tai leusiinia kestävyysharjoittelun jälkeen maksimoidakseen myofibrillaarisen proteiinisynteesin. Sen tueksi, että iäkkäät reagoivat suurempiin leusiinimääriin, Katsanos ja kollegat (2006) raportoivat, että 6,7 g:n EAA-seos, joka sisälsi 26 % leusiinia, ei kyennyt edistämään MPS:n nousua perustasoa suuremmaksi iäkkäillä; kun kuitenkin saman EAA-seoksen leusiinipitoisuus nostettiin 41 %:iin, MPS stimuloitui perustasoa suuremmaksi samassa määrin kuin nuorilla koehenkilöillä. Nämä havainnot viittaavat siihen, että aminohappokoostumuksella eikä pelkästään EAA:n kokonaismäärällä on keskeinen merkitys määriteltäessä iäkkäiden lihasten MPS:n postprandiaalista vastetta. Tällä hetkellä ei kuitenkaan ole osoitettu, että vapaan leusiinilisän antaminen ateriaruokinnan yhteydessä olisi tehokas strategia ikääntyneiden lihasmassan lisäämiseksi. Verhoeven ja kollegat (2009) tutkivat pitkäaikaisen leusiinilisän tehoa luurankolihasmassaan iäkkäillä koehenkilöillä ja raportoivat, että lisäleusiini (7,5 g päivässä aterioiden yhteydessä 12 viikon ajan) ei lisännyt luurankolihasmassaa tai -voimaa verrattuna energiamäärältään vastaavaan lumelääkkeeseen. Tämä koski kuitenkin vain koehenkilöitä, jotka söivät tavanomaisia aterioita, ja aterioiden aiheuttama vähärasvaisen massan kasvu pelkällä ruokailulla ilman kestävyysharjoittelua on todennäköisesti vähäistä, erityisesti 12 viikon aikana. Lisäksi leusiinilisäykseen liittyi verenkierrossa olevan valiinin ja isoleusiinin väheneminen, mikä olisi voinut rajoittaa MPS:n stimulointia. Eläimillä tehdyt tutkimukset ovat osoittaneet, että leusiinin antaminen johtaa verenkierrossa olevien EAA:iden vähenemiseen ja lyhentää MPS:n aminohappovälitteisen nousun kestoa; kun tämä väheneminen kuitenkin estetään ja aminohappojen peruspitoisuudet pidetään ennallaan, MPS:n vaste aminohappojen antamiseen kestää ~2 tuntia . Kaiken kaikkiaan ruokavaliosta saatavasta ylimääräisestä leusiinista, jota voidaan saada korkealaatuisista proteiineista eikä välttämättä kiteisessä muodossa, voi olla jonkin verran hyötyä iäkkäille MPS:n lisääntymisen kannalta. Tarvitaan lisätutkimuksia, jotta voidaan tutkia leusiinilla rikastetun aminohappojen tarjonnan vaikutusta kestävyysharjoittelun jälkeisenä varhaisvaiheena MPS:ään ja vähärasvaisen massan lisääntymiseen pitkäaikaisemman harjoittelun jälkeen.

Smith ja kollegat (2011a, 2011b) ovat hiljattain tutkineet täydentävien (4 g päivässä 8 viikon ajan) monityydyttymättömien omega-3-rasvahappojen merkitystä MPS:n määrään ja mTOR-p70S6k-reitin signalointiproteiinien aktivaatioon nuorilla, keski-ikäisillä ja iäkkäillä koehenkilöillä . Kaikissa tutkituissa ikäryhmissä omega 3 -rasvahappojen lisäys lisäsi merkittävästi aminohappojen/insuliinin aiheuttaman MPS:n stimulaation ja mTOR:n fosforylaation suuruutta . Vaikka mekanismeja ei tällä hetkellä tunneta, nämä tulokset viittaavat siihen, että monityydyttymättömillä omega 3 -rasvahapoilla on anabolisia ominaisuuksia niiden kyvyn kautta parantaa luurankolihaksen herkkyyttä aminohapoille ja insuliinille jopa nuorilla terveillä henkilöillä . Hiljattain on osoitettu, että lisäkalaöljy (2 g/vrk) pystyy myös parantamaan sopeutumisreaktiota krooniseen kestävyysharjoitteluun edistämällä lihasvoiman kasvua iäkkäillä naisilla . Tulevissa tutkimuksissa olisi tutkittava täydentävien monityydyttymättömien omega-3-rasvahappojen merkitystä vähärasvaisen lihasmassan kertymiseen kroonisen kestävyysharjoittelun jälkeen sekä nuorilla että iäkkäillä.

Hiilihydraattien ja insuliinin rooli lihasproteiinien aineenvaihdunnan säätelyssä

Tyypillisen sekaruoka-aterian nauttimiseen liittyy tavallisesti ravintoproteiinien ja aminohappojen lisäksi myös hiilihydraattien ja lipidien nauttimista. Vaikka lipidien ja proteiinien samanaikaisen nauttimisen vaikutuksesta MPS:n suoriin mittauksiin ruokailun ja kestävyysharjoittelun yhteydessä ei tiedetä juuri mitään, Elliot ja kollegat raportoivat, että treoniinin ja fenyylialaniinin hyväksikäyttö (osoitus anabolisesta vasteesta) oli suurempaa täysmaidon (8,2 g rasvaa, 8,0 g proteiinia, 11,4 hiilihydraattia: yht. 627 kcal) nauttimisen jälkeen verrattuna rasvattomaan maitoon tai isokalorisiin kontrollointitilanteisiin, jotka olivat vailla rasvaa. Syy suurempaan anaboliaan täysmaidon nauttimisen jälkeen ei ole täysin selvä; se saattaa kuitenkin liittyä suurempaan lihasperfuusioon, ainakin kyseisessä tutkimuksessa. Aiemmissa tutkimuksissa on tutkittu hiilihydraattien (CHO) merkitystä ihmisen lihasproteiiniaineenvaihdunnan säätelyssä. CHO:n saanti liittyy lisääntyneisiin verenkierron insuliinipitoisuuksiin, joilla on voimakas MPB:tä estävä vaikutus ja jotka siten voivat parantaa proteiinien nettotasapainoa . Jos aminohappojen saanti puuttuu, CHO:n saanti ei kuitenkaan johda positiiviseen nettoproteiinitasapainoon . Laboratoriomme on hiljattain tutkinut hiilihydraattien ja proteiinien samanaikaisen nauttimisen vaikutusta verrattuna pelkkään proteiinien nauttimiseen MPS:n ja MPB:n määrään akuutin kestävyysharjoittelun jälkeen nuorilla miehillä . Koehenkilöt nauttivat 25 g heraproteiinia tai 25 g heraproteiinia, johon oli lisätty 50 g CHO:ta maltodekstriininä. Plasman insuliinikäyrän alapuolinen alue oli ~5-kertainen proteiinin ja hiilihydraatin samanaikaisen nauttimisen jälkeen, mutta raajojen verenkierron, MPS:n ja MPB:n mittaukset levossa ja kestävyysharjoittelun jälkeen eivät eronneet pelkkään proteiiniin verrattuna . Näin ollen, kun proteiinin saanti on riittävää MPS:n maksimoimiseksi (ks. ), siitä johtuva hyperaminoasidemia/hyperinsulinemia riittää paitsi maksimoimaan MPS:n myös estämään MPB:n täysin. Nämä havainnot tukevat Greenhaffin ja kollegoiden (2008) aiempaa työtä, jossa he osoittivat, että alhaiset insuliinipitoisuudet (5 mU/L) ovat välttämättömiä aminohappojen aikaansaaman maksimaalisen aminohappojen aiheuttaman jalkojen proteiinisynteesin stimulaation välittämiseksi ja että plasman insuliinin nostaminen 30 mU/L:iin asti oli tarpeen jalkojen proteiinien hajoamisen vähentämiseksi yli 50 %:lla ja proteiinitasapainon kasvattamiseksi, mutta tätä suuremmat pitoisuudet eivät enää estäneet proteiinien hajoamista . On tärkeää huomata, että vaikka CHO:lla ei ehkä ole perustavanlaatuista merkitystä nettoproteiinitasapainon muuttamisessa kestävyysharjoittelun jälkeen, kun proteiinia on tarjolla riittävästi, lihaksen glykogeeni vähenee kestävyysharjoittelun jälkeen, ja CHO:lla on tärkeä rooli lihaksen glykogeenin uudelleensynteesissä, minkä vuoksi se on hyödyllinen harjoittelusta palautumisen tehostamiseksi.

.

Vastaa

Sähköpostiosoitettasi ei julkaista.