Objectif d’apprentissage
- Citer les cinq mécanismes typiques utilisés par les enzymes pour catalyser les réactions biologiques
Points clés
- Les enzymes sont une classe spéciale de catalyseurs qui peuvent accélérer les réactions biochimiques.
- Les enzymes sont des protéines qui fixent des réactifs, ou substrats, dans des régions appelées sites actifs.
- Lors de la liaison, les changements de conformation des enzymes entraînent la stabilisation du complexe d’état de transition, ce qui diminue l’énergie d’activation d’une réaction.
Termes
- site actifZone à l’intérieur d’une enzyme où le substrat se fixe.
- substratLe ou les réactifs impliqués dans une réaction biochimique catalysée par une enzyme.
- enzymeProtéine globulaire qui catalyse une réaction chimique biologique.
Les catalyseurs synthétiques sont utilisés pour accélérer une variété de processus industriels et sont cruciaux pour l’industrie de la fabrication chimique. Cependant, les catalyseurs sont également présents dans la nature sous la forme d’enzymes. Les enzymes sont des protéines capables de réduire l’énergie d’activation de diverses réactions biochimiques. Elles y parviennent en liant le ou les réactifs, appelés substrats, à un site actif au sein de l’enzyme. Au niveau du site actif, le ou les substrats peuvent former un complexe activé à plus faible énergie. Une fois la réaction terminée, le ou les produits quittent le site actif, de sorte que l’enzyme est libre de catalyser d’autres réactions.
Le modèle de l’ajustement induit
Un modèle de mécanisme enzymatique est appelé modèle de l’ajustement induit. Ce modèle propose que la liaison du réactif, ou substrat, au site actif de l’enzyme entraîne un changement de conformation de l’enzyme. Ce changement stabilise le complexe d’état de transition et abaisse ainsi l’énergie d’activation.
Comment les enzymes catalysent les réactions
Les enzymes peuvent catalyser des réactions par une variété de mécanismes. En voici quelques-uns :
- Déformation des liaisons : les enzymes peuvent déstabiliser les liaisons au sein du substrat.
- Proximité et orientation : les changements de conformation de l’enzyme lors de la liaison du substrat peuvent rapprocher les groupes réactifs ou les orienter pour qu’ils puissent réagir.
- Donneurs et accepteurs de protons : la présence de groupes acides ou basiques peut affecter la polarisation des liaisons et la vitesse de réaction.
- Catalyse électrostatique : les attractions électrostatiques entre l’enzyme et le substrat peuvent stabiliser le complexe activé.
- Catalyse covalente : la liaison covalente aux chaînes latérales ou aux cofacteurs peut abaisser l’énergie de l’état de transition.
Ainsi, les enzymes montrent que la biologie évolutive a produit des catalyseurs très efficaces.