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Proteolysis Definition

Proteolysis とは、タンパク質をつなぎ合わせているペプチド結合を加水分解し、タンパク質をその主要成分、ペプチドおよびアミノ酸に分解することを指します。 タンパク質分解は、タンパク質の濃度を下げる、タンパク質を活性型に変換する、または別のタンパク質を合成するために必要なアミノ酸を提供することにより、細胞プロセスの調節方法として起こることがあります。 タンパク質の分解は、多くの場合、タンパク質の分解を触媒する酵素であるプロテアーゼによって行われます。

この図は、ペプチド結合が、アミド結合の加水分解によって構成アミノ酸に分解される様子を表したものである。

この図は、水の添加によるペプチド結合の加水分解を表しています。

タンパク分解の構造

タンパク分解は、タンパク質をまとめているペプチド結合が加水分解されるときに起こります。 これは、タンパク質の分解に関与する酵素であるプロテアーゼによる触媒作用によって起こることが多い。 酵素は、タンパク質の立体構造および結合するアミノ酸残基に基づいて、基質特異的にタンパク質と相互作用する。 プロテアーゼは、2つのアミノ酸間のアミド結合をアミノ末端またはカルボキシ末端で切断する方法（エキソペプチダーゼ）と、基質内のタンパク質を切断する方法（エンドペプチダーゼ）のどちらかの方法で機能する。 プロテアーゼは、タンパク質の加水分解の仕方と関与する残基によって、アスパラギン酸、システイン、グルタミン酸、メタロ、セリン、スレオニンの6種類に分類される。 それぞれのカテゴリーでは、中間体を生成する付加・脱離反応によって、あるいは極性を持った水分子によってアミド結合を直接加水分解することによって加水分解する。 プロテアーゼは、阻害剤がプロテアーゼ活性部位に結合することにより、あるいは空間的に基質から隔離されることにより、その分解を阻害することができる。 この阻害は、細胞プロセスの制御において重要な役割を果たしている。

タンパク質分解機能

タンパク質分解は、体内で重要かつ多様な役割を担っている。 タンパク質を生成したり、除去したりすることで、タンパク質の機能を制御することができます。 タンパク質分解は、その機能が低下または損なわれるように、過剰なタンパク質を除去することによって、タンパク質の濃度を調整することができます。 タンパク質分解は、しばしばタンパク質の完全な不活性化に関与し、その結果、タンパク質間相互作用やアポトーシスを含むシグナル伝達カスケードが阻害されることがある。 また、プロテアーゼは、機能しないタンパク質や原型タンパク質に微細な修飾を施し、その物理的状態や位置を変化させることにより、活性なタンパク質を生成することもできる。 この例としては、プラスミンおよびフィブリノリシスによる血栓の除去による血液凝固の調節、およびプレプロテアーゼであるザイモゲンの修飾によるプロテアーゼ・トリプシンの活性化などがある

タンパク質分解はまた、損傷または不要なタンパク質を除去することにより細胞の清掃プロセスとして機能する。 損傷したタンパク質には、他のメカニズムによって破壊され、タンパク質断片だけが残ったものや、機能的に損なわれたミスフォールドしたタンパク質が含まれる。 プロテアーゼはアミノ酸を再利用して、新しいタンパク質やより適切なタンパク質を作ったり、新しい領域にタンパク質を移動させたりする。 タンパク質分解は、栄養素の消化に重要な役割を果たし、摂取されたあらゆるタンパク質を分解して、栄養素が生体に取り込まれるようにします。 この過程で、タンパク質は完全にアミノ酸に分解されます。 また、チーズの製造では、プロテアーゼが乳タンパク質を分解し、ドライソーセージの発酵では、低いpHがアクチンのタンパク質分解を促進するなど、タンパク質分解は食品製造にも利用されています。 タンパク質分解はどのようにタンパク質を分解するのか
A.加水分解
B.脱水
C.燃焼
D.酸塩基

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