Proteolyse Definitie

Proteolyse is de hydrolyse van de peptidebindingen die eiwitten bij elkaar houden, wat resulteert in de afbraak van eiwitten tot hun belangrijkste componenten, peptiden en aminozuren. Proteolyse kan optreden als een methode om cellulaire processen te reguleren door de concentratie van een eiwit te verlagen, een eiwit om te zetten in een actieve vorm, of door aminozuren te leveren die nodig zijn om een ander eiwit te synthetiseren. Proteolyse wordt vaak uitgevoerd door proteasen, enzymen die de afbraak van eiwitten katalyseren. Het kan ook optreden als gevolg van ongunstige cellulaire omstandigheden, zoals extreme temperatuur, zuurtegraad of zoutgehalte, waardoor de moleculen in de peptidebindingen worden verstoord en de bindingen worden verbroken.


Deze figuur toont de afbraak van een peptidebinding in de samenstellende aminozuren door hydrolyse van de amidebinding.


Deze figuur toont de hydrolyse van een peptidebinding door toevoeging van water.

Proteolysestructuur

Proteolyse treedt op wanneer de peptidebindingen die een eiwit bij elkaar houden, worden gehydrolyseerd. Dit gebeurt vaak door katalyse door proteasen, enzymen die betrokken zijn bij de afbraak van eiwitten. De enzymen werken samen met eiwitten met een substraatspecificiteit die gebaseerd is op de conformatie van de eiwitten en het aminozuurresidu waaraan zij hechten. Proteasen functioneren op twee manieren: zij kunnen de amidebinding tussen twee aminozuren aan het amino- of carboxy-uiteinde verbreken (exopeptidasen), of zij kunnen het eiwit binnen het substraat splitsen (endopeptidasen). Proteasen kunnen worden ingedeeld in zes typen, gebaseerd op de manier waarop zij proteïnen hydrolyseren en het residu dat daarbij betrokken is: aspartaat-, cysteïne-, glutamaat-, metallo-, serine-, en threonine-proteasen. De verschillende categorieën hydrolyseren de amidebinding hetzij door een additie/eliminatiereactie waarbij een tussenproduct wordt geproduceerd, hetzij door directe hydrolyse van de binding door een gepolariseerde watermolecule. Proteasen, en dus ook proteolyse, kunnen worden geremd door binding van remmers aan de actieve sites van de proteasen, of door ruimtelijke opsluiting waardoor zij van hun substraten worden gescheiden. Deze remming speelt een belangrijke rol bij de regulering van cellulaire processen.

Proteolyse Functie

Proteolyse speelt een aantal belangrijke doch uiteenlopende rollen in het lichaam. Het kan de eiwitfunctie regelen door eiwitten te produceren of te verwijderen. Proteolyse kan de concentratie van een eiwit regelen door overtollig eiwit te verwijderen, zodat de functie ervan vermindert of aangetast wordt. Proteolyse is vaak verantwoordelijk voor de volledige inactivering van eiwitten, wat kan leiden tot verstoring van eiwit-eiwit interacties en signaalcascades, waaronder apoptose. Anderzijds kunnen proteasen actieve eiwitten produceren door een niet-functionerend of proto-eiwit fijnschalig te modificeren, of door de fysische toestand of locatie ervan te wijzigen. Voorbeelden hiervan zijn de regulering van de bloedstolling door de verwijdering van klonters door plasmine en fibrinolyse, en de activering van het protease trypsine door modificatie van het pre-protease zymogeen.

Proteolyse fungeert ook als cellulair opruimproces door beschadigde of overbodige eiwitten te verwijderen. Beschadigde proteïnen omvatten proteïnen die door een ander mechanisme zijn gebroken, waardoor alleen een proteïnefragment overblijft, en verkeerd gevouwen proteïnen die functioneel zijn aangetast. De proteasen zullen de aminozuren recycleren om nieuwe of meer geschikte proteïnen te maken, of om de proteïnen naar een nieuwe regio te verplaatsen. Eiwitten die intact en correct gevouwen zijn, worden niet afgebroken, waardoor zij in wezen fungeren als een cellulaire kwaliteitscontrolefunctie.

Proteolyse is een sleutelcomponent van de vertering van voedingsstoffen, waarbij alle opgenomen eiwitten worden afgebroken, zodat de voedingsstoffen beschikbaar zijn om door het organisme te worden opgenomen. In dit proces worden de proteïnen volledig afgebroken tot hun aminozuren. Proteolyse is ook een onderdeel van de voedselproductie, met proteasen die melkeiwitten afbreken bij de kaasproductie, en een lage pH die proteolyse van actine stimuleert bij de fermentatie van droge worst.

Quiz

1. Hoe breekt proteolyse een eiwit af?
A. hydrolyse
B. dehydratie
C. verbranding
D. zuur-base

Antwoord op vraag #1
A is juist. Proteolyse breekt de peptidebindingen in een eiwit af door hydrolyse van de amidebinding. Hydrolyse is een chemische afbraak door reactie met water. De watermolecule interageert met de amino op het ene aminozuur, en de carboxy op het andere.

2. Wat is een belangrijke functie van proteolyse?
A. organogenese
B. vorming van bloedcellen
C. verwijdering van toxines
D. regulering van eiwitten

Antwoord op vraag 2
D is juist. Proteolyse kan eiwitten, signaalcascades en genexpressie reguleren, door de activering en repressie van eiwitten door modificatie en afbraak van eiwitten.

3. Wat veroorzaakt proteolyse?
A. enzymen
B. hoge temperaturen
C. extreme zuurgraad
D. al het bovenstaande

Antwoord op vraag #3
D is juist. Hoewel de meeste proteolyse wordt gereguleerd door proteasen (enzymen), kan het ook gebeuren door extreme omgevingsfactoren die chemische bindingen kunnen verstoren.

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.