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Objectivo de aprendizagem

  • Lista os cinco mecanismos típicos usado pelas enzimas para catalisar reacções biológicas

Key Points

    • Enzimas são uma classe especial de catalisadores que podem acelerar reacções bioquímicas.
    • Enzimas são proteínas que ligam reagentes, ou substratos, em regiões chamadas locais ativos.
    • Aglutinação de componentes, alterações conformacionais nas enzimas resultam na estabilização do complexo de estado de transição, diminuindo a energia de ativação de uma reação.

Termos

  • Site ativoA área dentro de uma enzima onde o substrato se liga.
  • substratoO(s) reagente(s) envolvido(s) numa reacção bioquímica catalisada por uma enzima.
  • enzimaUma proteína globular que catalisa uma reacção química biológica.

Catalisadores sintéticos são utilizados para acelerar uma variedade de processos industriais e são cruciais para a indústria química. No entanto, os catalisadores também são encontrados na natureza sob a forma de enzimas. Enzimas são proteínas que são capazes de baixar a energia de ativação para várias reações bioquímicas. Elas fazem isso ligando o(s) reagente(s), conhecido(s) como substrato(s), a um local ativo dentro da enzima. No local ativo, o(s) substrato(s) pode(m) formar um complexo ativado com menor energia. Uma vez que a reação termina, o(s) produto(s) deixa(m) o local ativo, assim a enzima está livre para catalisar mais reações.

Catálise enzimáticaUma enzima catalisa uma reação bioquímica ligando um substrato no local ativo. Após a reação ter prosseguido, os produtos são liberados e a enzima pode catalisar mais reações.

O modelo de ajuste induzido

Um modelo de mecanismo enzimático é chamado de modelo de ajuste induzido. Este modelo propõe que a ligação do reagente, ou substrato, ao local ativo da enzima resulta em uma mudança conformacional à enzima. Esta mudança estabiliza o complexo do estado de transição, e assim diminui a energia de ativação.

Como as Reações de Catalisação de Enzimas podem catalisar reações através de uma variedade de mecanismos. Alguns destes incluem:

  • Estirpe de ligação: as enzimas podem desestabilizar as ligações dentro do substrato.
  • Proximidade e orientação: alterações conformacionais na ligação enzimática sobre o substrato podem aproximar os grupos reactivos ou orientá-los para que eles possam reagir.
  • Dadores e aceitadores de prótons: a presença de grupos ácidos ou básicos pode afectar a polarização da ligação e a velocidade de reacção.
  • Catálise eletrostática: atrações eletrostáticas entre a enzima e o substrato podem estabilizar o complexo ativado.
  • Catálise covalente: a ligação covalente a cadeias laterais ou cofatores pode diminuir a energia do estado de transição.

Como tal, as enzimas mostram que a biologia evolutiva tem produzido catalisadores altamente eficazes.

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