Obiectiv de învățare
- Enumerați cele cinci mecanisme tipice… utilizate de enzime pentru a cataliza reacțiile biologice
Cele mai importante
- Enzimele sunt o clasă specială de catalizatori care pot accelera reacțiile biochimice.
- Enzimele sunt proteine care leagă reactanți, sau substraturi, în regiuni numite situsuri active.
- După legare, modificările de conformație din enzime au ca rezultat stabilizarea complexului de stare de tranziție, scăzând energia de activare a unei reacții.
Termeni
- site activZona dintr-o enzimă în care se leagă substratul.
- substratReactantul (reactanții) implicat (implicați) într-o reacție biochimică catalizată de o enzimă.
- enzimăO proteină globulară care catalizează o reacție chimică biologică.
Catalizatorii sintetici sunt folosiți pentru a accelera o varietate de procese industriale și sunt esențiali pentru industria de producție chimică. Cu toate acestea, catalizatorii se găsesc, de asemenea, în natură sub formă de enzime. Enzimele sunt proteine care sunt capabile să scadă energia de activare pentru diverse reacții biochimice. Ele fac acest lucru prin legarea reactivului (reactivilor), cunoscut sub numele de substrat (substraturi), la un situs activ din cadrul enzimei. La nivelul situsului activ, substratul (substraturile) poate (pot) forma un complex activat la o energie mai mică. Odată ce reacția se finalizează, produsul (produsele) părăsește situsul activ, astfel încât enzima este liberă să catalizeze mai multe reacții.
Modelul de potrivire indusă
Un model al mecanismului enzimatic se numește modelul de potrivire indusă. Acest model propune că legarea reactantului, sau a substratului, la situsul activ al enzimei are ca rezultat o modificare conformațională a enzimei. Această modificare stabilizează complexul cu stare de tranziție și, astfel, scade energia de activare.
Modalități prin care enzimele catalizează reacții
Enzimele pot cataliza reacții printr-o varietate de mecanisme. Unele dintre acestea includ:
- Curgerea legăturilor: enzimele pot destabiliza legăturile din substrat.
- Proximitate și orientare: modificările conformaționale ale enzimei la legarea substratului pot apropia grupurile reactive sau le pot orienta astfel încât să poată reacționa.
- Donatori și acceptori de protoni: prezența grupurilor acide sau bazice poate afecta polarizarea legăturilor și viteza de reacție.
- Cataliză electrostatică: atracțiile electrostatice dintre enzimă și substrat pot stabiliza complexul activat.
- Cataliză covalentă: legarea covalentă la lanțurile laterale sau la cofactori poate scădea energia stării de tranziție.
Ca atare, enzimele arată că biologia evolutivă a produs catalizatori foarte eficienți.
.