Lernziel
- Nenne die fünf typischen Mechanismen die von Enzymen zur Katalyse biologischer Reaktionen genutzt werden
Schlüsselpunkte
- Enzyme sind eine besondere Klasse von Katalysatoren, die biochemische Reaktionen beschleunigen können.
- Enzyme sind Proteine, die Reaktionspartner oder Substrate in Bereichen binden, die als aktive Stellen bezeichnet werden.
- Nach der Bindung führen Konformationsänderungen in Enzymen zu einer Stabilisierung des Übergangszustandskomplexes, wodurch die Aktivierungsenergie einer Reaktion gesenkt wird.
Begriffe
- aktive StelleDer Bereich innerhalb eines Enzyms, an den das Substrat bindet.
- SubstratDer Reaktant, der an einer biochemischen Reaktion beteiligt ist, die von einem Enzym katalysiert wird.
- EnzymEin globuläres Protein, das eine biologische chemische Reaktion katalysiert.
Synthetische Katalysatoren werden verwendet, um eine Vielzahl industrieller Prozesse zu beschleunigen, und sind für die chemische Industrie von entscheidender Bedeutung. Katalysatoren kommen aber auch in der Natur in Form von Enzymen vor. Enzyme sind Proteine, die in der Lage sind, die Aktivierungsenergie für verschiedene biochemische Reaktionen zu senken. Sie tun dies, indem sie den/die Reaktanten, die als Substrat(e) bezeichnet werden, an eine aktive Stelle im Enzym binden. An der aktiven Stelle kann das Substrat bzw. können die Substrate einen aktivierten Komplex mit geringerer Energie bilden. Sobald die Reaktion abgeschlossen ist, verlassen die Produkte die aktive Stelle, so dass das Enzym weitere Reaktionen katalysieren kann.
Das Modell der induzierten Anpassung
Ein Modell des Enzymmechanismus wird als Modell der induzierten Anpassung bezeichnet. Dieses Modell geht davon aus, dass die Bindung des Reaktanten oder Substrats an die aktive Stelle des Enzyms zu einer Konformationsänderung des Enzyms führt. Diese Änderung stabilisiert den Übergangszustandskomplex und senkt somit die Aktivierungsenergie.
Wie Enzyme Reaktionen katalysieren
Enzyme können Reaktionen durch eine Vielzahl von Mechanismen katalysieren. Einige davon sind:
- Bindungsdehnung: Enzyme können Bindungen innerhalb des Substrats destabilisieren.
- Nähe und Ausrichtung: Konformationsänderungen im Enzym bei der Substratbindung können reaktive Gruppen näher zusammenbringen oder sie so ausrichten, dass sie reagieren können.
- Protonendonatoren und -akzeptoren: Das Vorhandensein von sauren oder basischen Gruppen kann die Bindungspolarisierung und die Reaktionsgeschwindigkeit beeinflussen.
- Elektrostatische Katalyse: elektrostatische Anziehungskräfte zwischen dem Enzym und dem Substrat können den aktivierten Komplex stabilisieren.
- Kovalente Katalyse: kovalente Bindungen an Seitenketten oder Cofaktoren können die Energie des Übergangszustands senken.
Als solche zeigen Enzyme, dass die Evolutionsbiologie hoch effektive Katalysatoren hervorgebracht hat.